Մեխանիզմը գործողության enzymes

Enzymes (ֆերմենտներ) - բարձր մոլեկուլային քաշը օրգանական միացություններ սպիտակուցային բնության, որը գործում է օրգանիզմի մի դեր կենսաբանական կատալիզատորների.

Մեխանիզմը գործողության enzymes

Լուսաբանումն մեխանիզմների հիմքում ընկած կատալիտիկ ակցիա enzymes, մեկն է հիմնարար խնդիրների եւ ընթացիկ խնդիրների ոչ միայն էնզիմոլոգիա, բայց ժամանակակից կենսաքիմիայի եւ մոլեկուլային կենսաբանության.

Long առաջ enzymes հասանելի է դարձել մաքուր էր եւ լուսաբանվում են իրենց բնույթը, համոզվել են, որ վճռորոշ է ֆերմենտային գործընթացի ունի զուգավորում enzyme է substrate. Փորձում է գտնել մի համալիր միացություն է ֆերմենտի հետ substrate համար երկար ժամանակ չի առաջնորդել է հաջողության, քանի որ այդ համալիրն անկայուն է, դա շատ արագ քայքայվում է: Օգտագործելով spectroscopy մեթոդը դարձրեց հնարավոր է նույնականացնել enzyme-մակերեւույթները համալիրների կատալազա, peroxidase, ալկոհոլի դեհիդրոգենազի, flavinzavisimyh enzymes.

Եղանակը X-ray վերլուծության թույլ է տվել ստանալ շատ կարեւոր տեղեկատվության կառուցվածքի եւ կատալիտիկ մեխանիզմների գործողության enzymes. Այս մեթոդը կիրառվել է կապ հաստատել մակերեւույթները նմանը հետ enzymes լիզոցիմ եւ chymotrypsin:

Ոմանք ուղղակի վկայում է գոյության enzyme-substrate համալիրների հաջողվել է հասնել, որտեղ մեկը կատալիտիկ ցիկլի փուլերի ֆերմենտի պարտավորվում է substrate կողմից covalent պարտատոմսի. Որպես օրինակ է ռեակցիան հիդրոլիզի թիվ-nitrophenyl acetate catalyzed կողմից chymotrypsin: Երբ խառնվում հետ ֆերմենտի chymotrypsin Եթեր է acetylated է hydroxyl խմբի ռեակտիվ Սերինե մնացորդային. Այս փուլում է գտնվում արագ, բայց atsetilhimotripsina hydrolysis հետ ձեւավորման ացետատի եւ ազատ chymotrypsin է շատ դանդաղ: Հետեւաբար atsetilhimotripsin կուտակում, որը հեշտությամբ հայտնաբերված ներկայությամբ n-nitrophenylacetate:

Ներկայությունը enzyme substrate է կազմի կարող է «բռնել» են փոխանցում ԵՄ անկայուն համալիրի է ակտիվ ձեւով, օրինակ, բուժման հետ enzyme-substrate համալիրի նատրիումի borohydride ունեցող ուժեղ նվազեցնող ազդեցություն: Նման համալիր ձեւով կայուն covalent ածանցյալ հայտնաբերվել է enzyme aldolase: Պարզվել է, որ substrate համագործակցում է մի մոլեկուլ e-Amino խմբի լիզին:

Որ substrate արձագանքում է enzyme է որոշակի մասը, որը կոչվում է ակտիվ կենտրոն է ֆերմենտի կամ ակտիվ տարածքում.

Տակ ակտիվ կենտրոնից, կամ հիմքում, հասկանալ, որ մասը enzyme սպիտակուցի մոլեկուլը, որը կապված է substrate (եւ cofactors) եւ առաջացնում է ֆերմենտային հատկությունների մոլեկուլ: Ակտիվ Կայքը սահմանում է որոշակի առանձնահատկություններ եւ կատալիտիկ գործունեության enzyme եւ պետք է լինի որոշակի աստիճանի բարդության կառույցի հարմարեցված սերտ մոտեցման եւ համագործակցել է substrate մոլեկուլ, կամ նրա մասերը ուղղակիորեն ներգրավված է արձագանքը.

Թվում ֆունկցիոնալ խմբերը, առանձնանում են ընդգրկված է «catalytically ակտիվ» հատվածի ֆերմենտի եւ ձեւավորման մասը տրամադրելու է հատուկ հարազատություն (պարտադիր substrate է enzyme) - ի, այսպես կոչված, PIN, կամ «խարիսխ» (կամ ադսորբցիան է ֆերմենտի ակտիվ կայքում):

Մեխանիզմը գործողության enzymes բացատրում է այն տեսությունը, որ Michaelis-Menten հավասարման. Ըստ այս տեսության, այդ գործընթացը տեղի է ունենում չորս փուլով:

Մեխանիզմը գործողության enzymes: Ես փուլ

Միջեւ substrate (C) եւ ֆերմենտի (E) մի կապ է առաջանում ձեւավորված ԵՄ enzyme-substrate համալիրի, որտեղ, բաղադրիչները փոխկապակցված են Covalent, ionic, ջրի եւ այլ պարտատոմսերի:

Մեխանիզմը գործողության enzymes: IІ փուլ

Որ substrate է ենթարկվում կից enzyme ակտիվացված է եւ դառնում է մատչելի համապատասխան ռեակցիաների ԵՄ կատալիզի:

Մեխանիզմը գործողության enzymes: IІI փուլ

ԵՄ-ն պարտավորվել կատալիզի: Այս տեսությունը, որը աջակցում է փորձարարական ուսումնասիրություններով.

Վերջապես, IV փուլ բնութագրվում է ազատ արձակել enzyme մոլեկուլների E եւ Ֆ հերթականությունը փոխակերպումների ապրանքների կարող են արտածվել որպես ռեակցիայի: E + S - ԵՄ-ն ԵՄ - * - E + P.

Առանձնահատկությունը enzyme գործողության

Յուրաքանչյուր enzyme գործում է կոնկրետ substrate կամ խմբի նյութերի, որոնք նման են կառուցվածքով. Կոնկրետություն ֆերմենտային ակտիվության շնորհիվ նմանության ակտիվ կայքի կոնֆիգուրացիայից եւ substrate. Ընթացքում փոխազդեցության enzyme-substrate ձեւավորված բարդ է: